Alle virussen muteren. Onderzoekers hebben het SARS-CoV-2 spijkereiwit gekarakteriseerd dat het eerste contact tussen het virus en de cel vormt. Het doel was om de betrokkenheid van dit gemuteerde of niet-gemuteerde eiwit op de infectiegraad te ontdekken.
De onderzoekers wilden eerst de grote structurele veranderingen onderscheiden die COVID-19 een grotere affiniteit geven voor menselijke ACE2-eiwitten in vergelijking met zijn SARS-neef, en de potentiële affiniteit voor dierlijke of dierlijke ACE2-eiwitten beoordelen.
De onderzoekers hebben de binding van de SARS-CoV-2 eiwitpiek aan ACE2, dat zich in de bovenste luchtwegen bevindt en als ingang dient voor andere coronavirussen, waaronder SARS, computationeel gemodelleerd.
Het team vond dat het SARS-CoV-2 piek eiwit zeer geoptimaliseerd is om zich te binden aan het menselijke ACE2. Simulaties van de virusbinding met homologe ACE2-eiwitten van vleermuizen, runderen, kippen, paarden, katten en honden vertoonden de hoogste affiniteit voor vleermuizen en menselijke ACE2, met lagere affiniteitwaarden voor katten, paarden, honden, runderen en kippen.
Naast deze verklaring van het moleculaire mechanisme hebben ze ook veranderingen in de piek van het virus onderzocht die de affiniteit met het menselijke ACE2 zouden kunnen veranderen. Inzicht in het bindgedrag van de viruspiek aan ACE2 en de tolerantie van het virus voor deze veranderingen in de piekstructuur zou een rol kunnen spelen bij toekomstig onderzoek naar de duurzaamheid van de werkzaamheid van het vaccin en het potentieel voor de verspreiding van het virus naar andere soorten.
Bron: Mediplanet 11.12.2020