SRAS-CoV-2, espèces et mutations!

Tous les virus mutent. Des chercheurs ont caractérisé la protéine de pointe du SRAS-CoV-2 qui constitue le premier contact entre le virus et la cellule. L’objectif était de découvrir l’implication de cette protéine mutée ou non sur l’infectivité.

Les chercheurs ont voulu d’abord discerner les principaux changements structurels qui confèrent à COVID-19 une plus grande affinité envers les protéines ACE2 humaines par rapport à son cousin provoquant le SRAS ainsi que d’évaluer son affinité potentielle envers les protéines ACE2 animales ou du bétail.

Les chercheurs ont modélisé par calcul la fixation du pic de protéine SRAS-CoV-2 à l’ACE2, qui est situé dans les voies respiratoires supérieures et sert de point d’entrée pour d’autres coronavirus, dont le SRAS.

L’équipe a découvert que la protéine de pointe du SRAS-CoV-2 est hautement optimisée pour se lier à l’ACE2 humain. Les simulations de l’attachement du virus aux protéines homologues de l’ACE2 des chauves-souris, des bovins, des poulets, des chevaux, des chats et des chiens ont montré la plus grande affinité pour les chauves-souris et l’ACE2 humaine, avec des valeurs d’affinité plus faibles pour les chats, les chevaux, les chiens, les bovins et les poulets.

Au-delà de cette explication du mécanisme moléculaire, ils ont également exploré les modifications du pic du virus qui pourraient changer son affinité avec l’ACE2 humain. La compréhension du comportement de liaison du pic du virus avec l’ACE2 et de la tolérance du virus à ces changements de structure du pic pourrait éclairer les futures recherches sur la durabilité d’efficacité du vaccin et le potentiel de propagation du virus à d’autres espèces.

Computational biophysical characterization of the SARS-CoV-2 spike protein binding with the ACE2 receptor and implications for infectivity

Source: Mediplanet 11.12.2020